蛋白质的二级结构包括哪几种蛋白质的二级结构包括α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种，蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象 。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈 。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧 。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定；在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构 ， 侧链交错位于锯齿状结构的上下方 。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键 ， 维持β－折叠构象的稳定；在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180o回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸 。
蛋白质最常见的二级结构模式是蛋白质常见的二级结构有：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲.
蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结构特征?α-螺旋、β-折叠、β-转角等
蛋白质二级结构（secondary
structure
of
protein）指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象 。
α-螺旋(α-helix)
【蛋白质二级结构形式有哪些,蛋白质的二级结构包括哪几种】蛋白质中常见的一种二级结构 ， 肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构 ， 螺旋是靠链内氢键维持的 。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键 。在典型的右手α-螺旋结构中 ， 螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm 。
螺旋的半径为0.23nm 。
α-螺旋
黄色部分为氢键
β-折叠(β-sheet)
是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的 。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的 。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列） 。
β-转角(β-turn)
多肽链中常见的二级结构 ， 连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基 。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops） 。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型 。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸 。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸 。
蛋白质的二级结构包括哪些蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象 。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种 。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定 。
1、α-右手螺旋类型：
α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面） ， 每一圈高5.4? 。即每一个aa残基上升1.5?，旋转了100度，直径为5?，2个二面角（ф ， ψ）＝（-570，-480） 。
2、β-折叠类型：
肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃） 。维持β-折叠的力量是折叠间的氢键；它产生于一个肽平面的C=O ， 与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间；两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种 。

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